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Poudre lyophilisée de Pentadecapeptide Bpc 157 de peptides de grande pureté d'hormones stéroïdes de peptide
Appareil
Eptifibatide est employé pour réduire le risque d'événements
ischémiques cardiaques aigus (la mort et/ou infarctus du myocarde)
dans les patients présentant l'infarctus du myocarde instable
d'angine ou de non-ST-SEGMENT-altitude (par exemple, non-Q-vague)
(c.--d., syndromes coronaires aigus d'altitude de non-ST-segment)
chacun des deux dans les patients qui doivent recevoir non le
traitement médical (conservateur) et ceux de chirurgie subissant
l'intervention coronaire percutanée (PCI).
La drogue est habituellement appliquée ainsi qu'aspirin ou
clopidogrel et héparine (de faible poids moléculaire ou non
fractionnée). En plus, les applications se composantes de
traitement de support habituel des nitrates, des bêtabloquants, les
analgésiques d'opioid et/ou les benzodiazépines devraient être
utilisés comme indiqué. L'évaluation angiographique et d'autres
procédures de diagnostic intensives peuvent être considérées une
première ligne tche avant de lancer la thérapie avec
l'eptifibatide.
Quels sont des peptides ?
Les peptides sont les chaînes courtes apparaissantes biologiquement
des monomères d'acide aminé pont par des liens de peptide (amide).
Les liaisons chimiques covalentes sont construites quand la famille
carboxylique d'un acide aminé exécute avec la famille d'amine des
autres. Les peptides les plus courts sont des dipeptides, inculding
2 acides aminés jointifs par un lien de peptide simple, suivi des
tripeptides, des tétrapeptides, des polypeptides etc. sont de
longues, cohérentes, et non ramifiées chaînes de peptide. Ainsi,
les peptides tombent sous la large série chimique d'oligomères et
polymères biologiques, avec les acides nucléiques, les
oligosaccharides et les polysaccharides, etc.
Des peptides diffrentiated des protéines sur la base de la taille,
et pendant qu'on peut comprendre qu'une référence arbitraire a
approximativement 50 ou moins acides aminés. Les protéines se
composent d'un ou plusieurs polypeptides organisés d'une manière
biologiquement fonctionnelle, bondissent souvent aux ligands tels
que des coenzymes et des cofacteurs, ou une autre protéine ou toute
autre macromolécule (ADN, ARN, etc.), ou aux assemblées
macromoléculaires compliquées. En conclusion, alors que les aspects
des techniques de laboratoire utilisaient aux peptides contre des
polypeptides et des plongeurs de protéines (par exemple, les
détails de l'électrophorèse, de la chromatographie, etc.), les
frontières de taille qui distinguent des peptides des polypeptides
et des protéines ne sont pas absolues : de longs peptides tels que
bêta amyloïde désigné sous le nom des protéines, et de plus petites
protéines comme l'insuline ont été considérées comme des peptides.
Des acides aminés qui ont été incorporés aux peptides s'appellent
des « résidus » dus la version d'un ion d'hydrogène de
l'extrémité d'amine ou d'un ion d'hydroxyle de l'extrémité
carboxylique, ou chacun des deux, car une molécule d'eau est sortie
pendant la formation de chaque lien d'amide. Tous les peptides
excepté les peptides cycliques ont un N-terminal et une impureté de
C-terminal l'extrémité du peptide (comme montré pour le
tétrapeptide dans l'image).
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